蛋白或多肽的纤维化变性是多种人类疾病的主要特征，包括阿兹海默症、帕金森氏症等神经退行性疾病及2型糖尿病等局限性疾病。研究表明体内丰富的生物膜如细胞膜等对蛋白或多肽的淀粉样变性起着关键的作用，因为细胞膜和内环境共同形成了一个液固界面，该液固界面的物理化学性质对蛋白或多肽的局部富集起着重要作用-----这是蛋白或多肽淀粉样变性的前提条件。而作为细胞膜的本征属性---手性对蛋白或多肽的淀粉样变性会有什么样的重要影响尚未可知。

     近期，我校孙涛垒教授及其团队在以上研究领域取得了突破性进展。该团队以手性分子修饰的氧化石墨烯作为模型，研究了不同手性分子修饰的界面对淀粉样肽纤维化的影响。结果表明，R-半胱氨酸修饰的氧化石墨烯能显著的抑制界面对淀粉样肽的吸附，进而抑制淀粉样肽的聚集；而S-半胱氨酸修饰的氧化石墨烯却促进了界面淀粉样肽的吸附，加快了界面上淀粉样肽的聚集过程，而手性分子与界面之间的距离影响着这种手性效应的显著性。同时，受仿生学的启发，该团队将分子手性引入液固界面来模拟细胞膜的手性环境，发现Aβ（1-40）肽在不同的手性界面上呈现出截然不同的两种组装形态：Aβ（1-40）肽在L-型分子界面上呈现出规整的环形组装聚集体，而在D-型分子界面则呈现出棒状组装聚集体。分子机制研究表明，界面手性分子通过立体选择性的相互作用对蛋白或多肽的在低浓度(体内浓度)下的组装起着关键的作用。

     以上工作分别在国际顶级学术期刊《美国化学会志》（J. Am. Chem. Soc., 2014, 136, 10736-10742）及《德国应用化学》（Angew. Chem. Int. Ed., 2014, DOI: 10.1002/anie. 201410768）上发表。该工作将推动学术界重新理解体内蛋白或多肽淀粉样变性的分子机制，并对神经退行性疾病的药物分子设计提供重要参考。以上工作得到了国家自然科学基金及国家重大研究计划（973）的支持。